Особенности связывания ДНК с двумерными кристаллами бактериального белка Dps бактерии Escherichia coli на основе данных молекулярной динамики

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В данной работе с использованием методов крупнозернистого молекулярного моделирования проводится исследование взаимодействия связывающего ДНК белка из голодающих клеток (DNA-binding protein from starved cells (Dps)) бактерии Escherichia coli с участками ДНК различной длины и состава. Исследованы особенности связывания ДНК в двумерных кристаллах белка Dps. С помощью методов поиска свободной энергии – термодинамического интегрирования и линейной энергии взаимодействия – определены наиболее благоприятные условия связывания ДНК и Dps.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Э. В. Терешкин

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

К. Б. Терешкина

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Н. Г. Лойко

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

В. В. Коваленко

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Ю. Ф. Крупянский

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Ткаченко А.Г. Молекулярные механизмы стрессорных ответов у микроорганизмов. Екатеринбург: УрО РАН, 2012.
  2. Amemiya H.M., Schroeder J., Freddolino P.L. // Transcription. 2021. V. 12. № 4. P. 182. https://doi.org/10.1080/21541264.2021.1973865
  3. Minsky A., Shimoni E., Frenkiel-Krispin D. // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2002. V. 3. № 1. P. 50. https://doi.org/10.1038/nrm700
  4. Loiko N., Danilova Y., Moiseenko A. et al. // PLoS One. 2020. V. 15(10). № e0231562. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0231562
  5. Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 3. С. 60. https://doi.org/10.31857/S0207401X21030079
  6. Крупянский Ю.Ф., Коваленко В.В., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 4. С. 638. https://doi.org/10.31857/S0006302922040020
  7. Almirón M., Link A.J., Furlong D., Kolter R. // Genes Dev. 1992. V. 612. P. 2646. https://doi.org/10.1101/gad.6.12b.2646
  8. Karas V.O., Westerlaken I., Meyer A.S. // J. Bacteriol. 2015. V. 197. № 19. P. 3206. https://doi.org/10.1128/jb.00650-15
  9. Orban K., Finkel S.E. // J. Bacteriol. 2022. V. 204. № e00036-22. https://doi.org/10.1128/jb.00036-22
  10. Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E. et al. // Nat. Struct. Biol. 1998. № 5. P. 294. https://doi.org/10.1038/nsb0498-294
  11. Frenkiel-Krispin D., Minsky A // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 311. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.014
  12. Лойко Н.Г., Сузина Н.Е., Соина В.С. и др. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 703. https://www.elibrary.ru/item.asp?id=35516020
  13. Kovalenko V., Popov A., Santoni G. et al. // Acta Cryst. 2020. V. F76. P. 568. https://doi.org/10.1107/S2053230X20012571
  14. Синицын Д.О., Лойко Н.Г., Гуларян С.К. и др.// Хим. физика. 2017. Т. 36. № 9. С. 59. https://doi.org/10.1134%2FS1990793117050128
  15. Moiseenko A., Loiko N., Tereshkina K. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 517 № 3. P. 463. https://doi.org/10.1016%2Fj.bbrc.2019.07.103
  16. Ceci P., Cellai S., Falvo E. et al. // Nucleic Acids Res. 2004. V. 32(19). P. 5935. https://doi.org/10.1093/nar/gkh915
  17. Minsky A., Wolf S.G., Frenkiel D. et al. // Nature. 1999. V. 400. P. 83. https://doi.org/10.1038/21918
  18. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // JPCS. 2021. V. 2056 (1). № 012016. https://doi.org/10.1088/1742-6596/2056/1/012016
  19. Loiko N.G., Tereshkin E.V., Kovalenko V.V. et al. // Microbiology. 2023. V. 92 (1). P. S78. https://doi.org/10.1134/S0026261723603640
  20. Tereshkin E., Tereshkina K., Loiko N. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 37. P. 2600. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1492458
  21. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Коваленко В.В. и др. // Хим. физика. 2019. V. 38. № 40. С. 48. https://doi.org/10.1134/S199079311905021X
  22. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Лойко Н.Г. и др. // Хим. физика. 2023. Т. 42. № 5. С. 30. https://doi.org/10.31857/S0207401X23050138
  23. Uusitalo J.J., Ing´olfsson H.I., Akhshi P. et al. // JCTC. 2015. V. 11. № 8. P. 3932. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00286
  24. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // Supercomput. Front. Innov. 2022. V. 9. № 2. P. 33. https://doi.org/10.14529/jsfi220203
  25. Antipov S.S., Tutukina M.N., Preobrazhenskaya E.V. et al. // PLoS One. 2017. V. 12. № e0182800. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0182800
  26. Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. // J. Chem. Theory Comput. 2008. V. 4. P. 435. https://doi.org/10.1021/ct700301q
  27. Hadley K.R., McCabe C. // Mol. Simul. 2012. V. 38. P. 671. https://doi.org/10.1080/08927022.2012.671942
  28. Bussi G., Donadio D., Parrinello M. // J. Chem. Phys. 2007. V. 126(1). № 014101. https://doi.org/10.1063/1.2408420
  29. Aqvist J., Marelius J. // Comb. Chem. High Throughput Screening. 2001. V. 4. P. 613. https://doi.org/10.2174/1386207013330661
  30. Amadei A., Linssen A.B., Berendsen H.J. // Proteins. 1993. V. 17. № 4. P. 412. https://doi.org/10.1002/prot.340170408
  31. Azam T.A., Ishihama A. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274(46). P. 33105. https://doi.org/10.1074/jbc.274.46.33105
  32. Jen-Jacobson L. // Biopolymers. 1997. V. 44. P. 153. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0282(1997) 44:2<153::AID BIP4>3.0.CO;2-U
  33. Anashkina A.A. // Biophys Rev. 2023. V. 15. P. 1007. https://doi.org/10.1007/s12551-023-01137-7
  34. Miller J.L., Kollman P.A. // Phys. Chem. 1996. V. 100. № 20. P. 8587. https://doi.org/10.1021/jp9605358

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Двумерный однослойный кристалл белка Dps, на котором адсорбированы молекулы ДНК (траектория движения рассчитывается на временном участке 0.6 мкс): а, б – вид сверху слоя при разной ориентации молекул ДНК, в – вид сбоку. Молекулы ДНК показаны синими тяжами, N-концевые остатки лизина – красными бусинами. Стрелками указаны места связывания ДНК N-концами белка. Молекулы воды не показаны.

Скачать (412KB)
Метаданные
3. Рис. 2. а – Среднеквадратичные флуктуации атомов в четырёх идентичных молекулах ДНК длиной 165 п.н. M165 (каждой из молекул соответствует одна из кривых) в процессе адсорбции на различные участки 2D кристалла Dps. По оси абсцисс указаны номера пар нуклеотидов, начиная от 5′-конца ДНК; б – среднее количество контактов между атомами ДНК (в расчете на 100 п.н. ДНК) и остатков лизина. Числа – номера остатков лизина в первичной последовательности белка Dps.

Скачать (299KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Слева – структура нанокристаллов, состоящих из семи молекул белка Dps; сверху вниз: без ДНК, в присутствии ДНК длиной 24 п.н. (L24), 165 п.н. (M165) и 330 п.н. (YHIS330). Справа вверху – зависимость изменения средней энергии взаимодействия ДНК-Dps от времени для ДНК L24 (1), M165 (2) и YHIS330 (3), расчитанная на 1 п.н. Ниже справа – распределения вероятностей для среднего количества контактов между атомами ДНК и N-концевыми остатками лизина (4), остальными остатками лизина (5), в расчете на 100 п.н. ДНК, соответствующие структурам слева.

Скачать (834KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Изменение радиусов гирации ДНК в зависимости от времени в воде и на двумерной белковой подложке для молекул ДНК DPS26 (26 п.н.), ATCG24 (24 п.н.) и YHIS24 (24 п.н.). Стрелкой вверху указан момент времени перехода от водного окружения к белковой подложке.

Скачать (217KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024